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논문 기본정보
Pilot-scale Fermentation and Purification of a Recombinant E. coli Heat-labile Enterotoxin B Subunit
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 中國生物工程雜誌 = Journal of Chinese biotechnology |
| ISSN | 1671-8135, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | LIU, Ya-long,YAN, Dong-ming,WENG, Liang,ZOU, Xue,LIU, Dan,PENG, Chao,SU, Ya-nan,YAN, Jin-jin,ZHANG, Jing,GUO, Zhi-yan |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2015-01-01 |
| 초록 | 재조합 유전자 공학균에 대한 중규모 발효를 통하여, 봉입체(Inclusion bodies) 형식으로 존재하는 재조합 대장간균의 비내열성 독소 B 서브유닛(LTB) 단백질을 유도 발현한다. Q Sepharose High Perfomance 음이온 교환크로마토그래피를 이용하여, 세척과 열분해 후의 가용성 단백질을 정제하여 순도가 98%에 달하는 재조합 LTB 단백질을 얻는다. Sephadex G-25 분자선별 크로마토그래피를 통하여 재조합 LTB 단백질의 염(Salt)과 요소(urea)를 제거하고 단백질의 반복성을 유도한다. 최종적으로 얻은 표적 단백질의 순도가 95%이었다. 실험으로 얻은 재조합 LTB 단백질에 대한 면역의 이중 확산 실험을 통하여, 이 단백질이 양호한 생물학 활성이 있다는 점을 확인하였다. 재조합 LTB 단백질의 발현 효율이 높은 대장간균을 발효하여 그의 중규모 발효 공정을 확인하였다. 또한 Q 컬럼 한단계 정제만으로 표적 단백질을 얻을 수 있는 기법을 구축하였다. 해당 공정은 작업 과정이 간단하고 효율성이 높으므로 공업화 생산을 구현하기 쉽다. 이는 재조합 LTB 단백질의 생산과 응용에 기반을 마련한다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART75844974 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | LTB,Inclusion bodies,Purification,LTB,봉입체,정제 |